Leonidas Zervas

Zervas wurde 1902 in Megalopoli in Arkadien, auf der mittleren Peloponnes, geboren. Er begann 1918 an der Universität Athen Chemie zu studieren und ging 1921 nach Deutschland, damals das Weltzentrum der Chemie; 1924 schloss er an der Universität Berlin ab und promovierte dort 1926 bei Max Bergmann, einem Schüler des großen Emil Fischer. Er folgte Bergmann nach Dresden, wo dieser ein Forschungsinstitut der Kaiser-Wilhelm-Gesellschaft für Leder und Proteine leitete. In Dresden machten die beiden ihre berühmte Entdeckung, die 1932 veröffentlicht wurde.

Als die Nationalsozialisten an die Macht kamen, wurde Bergmann, der Jude war, aus Deutschland vertrieben und ging 1934 an das Rockefeller-Institut in New York; Zervas arbeitete dort von 1934 bis 1937 mit ihm, bevor er nach Griechenland zurückkehrte. Er lehrte zuerst an der Universität Thessaloniki (1937–1939) und dann, von 1939 bis zu seiner Entlassung durch die Militärjunta 1968, als Professor für organische Chemie an der Universität Athen, wo er in einem Land mit sehr geringen Mitteln für die Wissenschaft eine Forschungsschule aufbaute.

1956 wurde er zum Mitglied der Akademie von Athen gewählt und war 1970 ihr Präsident. Er starb am 10. Juli 1980 in Athen.

Proteine und die kürzeren Ketten, die man Peptide nennt, bestehen aus miteinander verknüpften Aminosäuren. Jede Aminosäure hat zwei reaktive Enden; wenn Chemiker versuchten, zwei davon in einer bestimmten Reihenfolge zu verbinden, reagierten die Moleküle in alle Richtungen und ergaben ein unbrauchbares Gemisch. Das Problem bestand darin, ein Ende vorübergehend zu schützen, die Bindung zu knüpfen und den Schutz dann wieder zu entfernen, ohne die eben gebildete empfindliche Bindung zu zerstören.

Die Lösung von Bergmann und Zervas, 1932 veröffentlicht, war die Carbobenzoxy-Gruppe. Mit Chlorameisensäurebenzylester an das Aminoende einer Aminosäure gebunden, blockiert sie dieses Ende; ist die Peptidbindung gebildet, lässt sie sich schonend durch katalytische Hydrierung entfernen, und das Peptid bleibt intakt. Zum ersten Mal konnten Chemiker Aminosäuren eine nach der anderen anfügen, wie Perlen auf einer Schnur. Rund zwei Jahrzehnte lang war dies die Grundmethode der Peptidsynthese, und sie ermöglichte die Arbeiten, die in den 1950er Jahren zur Laborsynthese von Hormonen wie Oxytocin führten. Chemiker verwenden die Gruppe noch heute, abgekürzt Cbz oder einfach Z.

In Athen entwickelten Zervas und seine Mitarbeiter, darunter Iphigenia Photaki, weitere Schutzgruppen, etwa die o-Nitrophenylsulfenyl-Gruppe (Nps) in den 1960er Jahren, und untersuchten die Chemie von Aminosäuren wie Cystein. Sein Labor wurde die erste griechische Schule der Peptidchemie.

Jeder Chemiestudent, der Schutzgruppen kennenlernt, begegnet seinem Namen: Die Bergmann-Zervas-Methode steht in Lehrbüchern der organischen Chemie und Biochemie in aller Welt, und der Buchstabe Z für die Carbobenzoxy-Gruppe wird oft als Hommage an Zervas erklärt. In Griechenland erinnert man sich an ihn als einen der Begründer der modernen chemischen Forschung, zusammen mit jener Generation von Wissenschaftlern wie dem Arzt Georgios Papanikolaou, die griechische Namen in die Wissenschaftsgeschichte des 20. Jahrhunderts eintrugen. Die Peptidchemie ist an griechischen Universitäten und Forschungszentren nach wie vor stark, auch dank der Schule, die er gründete. Eine gute Übung für Lernende: seine Geschichte auf Griechisch lesen und darauf achten, wie viel Wissenschaftswortschatz, von χημεία bis πρωτεΐνη, aus griechischen Wörtern stammt.

• Die Schutzgruppe, die er mit Bergmann erfand, wird in der Chemie noch immer Z geschrieben, ein Buchstabe, der oft mit seinem Namen verbunden wird.
• Die Entdeckung wurde in Dresden gemacht, an einem Institut für Lederforschung, denn Leder besteht aus Protein.
• 1956 wurde er in die Akademie von Athen gewählt und war 1970 ihr Präsident.
• Wörter wie Chemie, Protein und Peptid haben griechische Wurzeln: πεπτός bedeutet «verdaut».