Leonidas Zervas

Zervas werd in 1902 geboren in Megalopoli, in Arcadië, op de centrale Peloponnesos. Hij begon in 1918 aan de Universiteit van Athene met scheikunde en vertrok in 1921 naar Duitsland, toen het wereldcentrum van de chemie; hij studeerde in 1924 af aan de Universiteit van Berlijn en promoveerde daar in 1926 bij Max Bergmann, een leerling van de grote Emil Fischer. Hij volgde Bergmann naar Dresden, waar die een onderzoeksinstituut van de Kaiser-Wilhelm-Gesellschaft voor leer en eiwitten leidde. In Dresden deden de twee hun beroemde ontdekking, die in 1932 werd gepubliceerd.

Toen de nazi’s aan de macht kwamen, werd Bergmann, die joods was, gedwongen Duitsland te verlaten en ging hij in 1934 naar het Rockefeller Institute in New York; Zervas werkte daar van 1934 tot 1937 met hem samen voordat hij naar Griekenland terugkeerde. Hij doceerde eerst aan de Universiteit van Thessaloniki (1937–1939) en daarna, van 1939 tot de militaire junta hem in 1968 ontsloeg, als hoogleraar organische chemie aan de Universiteit van Athene, waar hij een onderzoeksschool opbouwde in een land met heel weinig middelen voor wetenschap.

In 1956 werd hij gekozen tot lid van de Academie van Athene, waarvan hij in 1970 voorzitter was. Hij stierf op 10 juli 1980 in Athene.

Eiwitten en de kortere ketens die peptiden heten, zijn opgebouwd uit aan elkaar gekoppelde aminozuren. Elk aminozuur heeft twee reactieve uiteinden, dus wanneer scheikundigen er twee in een bepaalde volgorde probeerden te koppelen, reageerden de moleculen alle kanten op en ontstond een onbruikbaar mengsel. Het probleem was het ene uiteinde tijdelijk te beschermen, de binding te vormen en daarna de bescherming te verwijderen zonder de pas gevormde, kwetsbare binding te vernietigen.

De oplossing van Bergmann en Zervas, gepubliceerd in 1932, was de carbobenzoxygroep. Met benzylchloroformiaat aan het amino-uiteinde van een aminozuur gehecht, blokkeert ze dat uiteinde; zodra de peptidebinding gevormd is, kan ze voorzichtig worden verwijderd door katalytische hydrogenering, waarbij het peptide intact blijft. Voor het eerst konden scheikundigen aminozuren één voor één toevoegen, als kralen aan een snoer. Zo’n twintig jaar lang was dit de basismethode van de peptidesynthese, en ze maakte het werk mogelijk dat in de jaren 1950 leidde tot de laboratoriumsynthese van hormonen zoals oxytocine. Scheikundigen gebruiken de groep nog steeds, afgekort als Cbz of gewoon Z.

In Athene ontwikkelden Zervas en zijn medewerkers, onder wie Ifigenia Photaki, nog andere beschermgroepen, zoals de o-nitrofenylsulfenylgroep (Nps) in de jaren 1960, en bestudeerden ze de chemie van aminozuren zoals cysteïne. Zijn laboratorium werd de eerste Griekse school voor peptidechemie.

Elke scheikundestudent die over beschermgroepen leert, komt zijn naam tegen: de Bergmann–Zervas-methode staat in leerboeken organische chemie en biochemie over de hele wereld, en de letter Z voor de carbobenzoxygroep wordt vaak uitgelegd als eerbetoon aan Zervas. In Griekenland wordt hij herinnerd als een van de grondleggers van het moderne chemisch onderzoek, samen met de generatie wetenschappers, zoals de arts Georgios Papanikolaou, die Griekse namen in de wetenschapsgeschiedenis van de twintigste eeuw schreef. Peptidechemie is nog altijd een sterk vakgebied aan Griekse universiteiten en onderzoekscentra, deels dankzij de school die hij stichtte. Een goede oefening voor een leerder is zijn verhaal in het Grieks te lezen en op te merken hoeveel wetenschappelijke woordenschat, van χημεία tot πρωτεΐνη, uit Griekse woorden komt.

• De beschermgroep die hij met Bergmann uitvond, wordt in de chemie nog altijd Z geschreven, een letter die vaak met zijn naam wordt verbonden.
• De ontdekking werd gedaan in Dresden, aan een instituut voor leeronderzoek, omdat leer uit eiwit bestaat.
• In 1956 werd hij in de Academie van Athene gekozen en in 1970 was hij haar voorzitter.
• Woorden als chemie, proteïne en peptide hebben allemaal Griekse wortels: πεπτός betekent «verteerd».